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PH-abhängige Dimerisierung und salzabhängige Stabilisierung der N-terminalen Domäne von Abseilfaden-Spinnenseide – Details zur Initiation des Assemblierungsprozesses

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Hagn, Franz ; Thamm, Christopher ; Scheibel, Thomas ; Kessler, Horst:
PH-abhängige Dimerisierung und salzabhängige Stabilisierung der N-terminalen Domäne von Abseilfaden-Spinnenseide – Details zur Initiation des Assemblierungsprozesses.
In: Angewandte Chemie. Vol. 123 (1 January 2011) Issue 1 . - pp. 324-328.
ISSN 1521-3757
DOI: https://doi.org/10.1002/ange.201003795

Official URL: Volltext

Abstract in another language

Eine der festesten bekannten Proteinfasern: Die N-terminale Domäne (NTD) von Abseilfaden-Spinnenseide zeigt ein pH-abhängiges Monomer-Dimer-Gleichgewicht: Die N-terminalen Domänen der Seidenproteine werden im neutralen pH-Bereich und bei hohen Salzkonzentrationen als stabilisierte Monomere gespeichert, bei der Faserbildung bei niedrigem pH-Wert können sich diese Domänen jedoch zu antiparallelen Dimeren zusammenlagern. Durch multivalente Verknüpfung entstehen sehr stabile endlose Fasern.

Abstract in another language

One of the toughest protein fibers: The N-terminal domain (NTD) of spider dragline silk shows a pH-dependent monomer–dimer equilibrium: The N-terminal domain silk protein is stored as a stabilized monomer at neutral pH and high salt concentration, whereas during fiber assembly at a lower pH value this domain is able to form antiparallel dimers. Multivalent linking results in endless and highly stable fibers (see picture).

Further data

Item Type: Article in a journal
Refereed: Yes
Keywords: Biopolymere; MR-Spektroskopie; Proteinfaltung; Proteinstrukturen; Zirkulardichroismus
Institutions of the University: Faculties
Faculties > Faculty of Engineering Science
Faculties > Faculty of Engineering Science > Chair Biomaterials
Faculties > Faculty of Engineering Science > Chair Biomaterials > Chair Biomaterials - Univ.-Prof. Dr. Thomas Scheibel
Profile Fields > Advanced Fields > Advanced Materials
Profile Fields > Advanced Fields > Molecular Biosciences
Profile Fields > Advanced Fields > Polymer and Colloid Science
Profile Fields > Emerging Fields > Food and Health Sciences
Profile Fields
Profile Fields > Advanced Fields
Profile Fields > Emerging Fields
Result of work at the UBT: Yes
DDC Subjects: 600 Technology, medicine, applied sciences > 620 Engineering
Date Deposited: 07 Jul 2015 08:09
Last Modified: 26 Nov 2015 10:51
URI: https://eref.uni-bayreuth.de/id/eprint/15790