PH-abhängige Dimerisierung und salzabhängige Stabilisierung der N-terminalen Domäne von Abseilfaden-Spinnenseide : Details zur Initiation des Assemblierungsprozesses

Titelangaben

Hagn, Franz ; Thamm, Christopher ; Scheibel, Thomas ; Kessler, Horst:
PH-abhängige Dimerisierung und salzabhängige Stabilisierung der N-terminalen Domäne von Abseilfaden-Spinnenseide : Details zur Initiation des Assemblierungsprozesses.
In: Angewandte Chemie. Bd. 123 (2011) Heft 1 . - S. 324-328.
ISSN 1521-3757
DOI: https://doi.org/10.1002/ange.201003795

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Abstract

Eine der festesten bekannten Proteinfasern: Die N-terminale Domäne (NTD) von Abseilfaden-Spinnenseide zeigt ein pH-abhängiges Monomer-Dimer-Gleichgewicht: Die N-terminalen Domänen der Seidenproteine werden im neutralen pH-Bereich und bei hohen Salzkonzentrationen als stabilisierte Monomere gespeichert, bei der Faserbildung bei niedrigem pH-Wert können sich diese Domänen jedoch zu antiparallelen Dimeren zusammenlagern. Durch multivalente Verknüpfung entstehen sehr stabile endlose Fasern.

Abstract in weiterer Sprache

One of the toughest protein fibers: The N-terminal domain (NTD) of spider dragline silk shows a pH-dependent monomer–dimer equilibrium: The N-terminal domain silk protein is stored as a stabilized monomer at neutral pH and high salt concentration, whereas during fiber assembly at a lower pH value this domain is able to form antiparallel dimers. Multivalent linking results in endless and highly stable fibers (see picture).