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Mia40 combines thiol oxidase and disulfide isomerase activity to efficiently catalyze oxidative folding in mitochondria

Titelangaben

Koch, Johanna R. ; Schmid, Franz X.:
Mia40 combines thiol oxidase and disulfide isomerase activity to efficiently catalyze oxidative folding in mitochondria.
In: Journal of Molecular Biology. Bd. 426 (2014) Heft 24 . - S. 4087-4098.
ISSN 0022-2836
DOI: https://doi.org/10.1016/j.jmb.2014.10.022

Abstract

Mia40 (a mitochondrial import and assembly protein) catalyzes disulfide bond formation in proteins in the mitochondrial intermembrane space. By using Cox17 (a mitochondrial copper-binding protein) as a natural substrate, we discovered that, in the presence of Mia40, the formation of native disulfides is strongly favored. The catalytic mechanism of Mia40 involves a functional interplay between the chaperone site and the catalytic disulfide. Mia40 forms a specific native disulfide in Cox17 much more rapidly than other disulfides, in particular, non-native ones, which originates from the recently described high affinity for hydrophobic regions near target cysteines and the long lifetime of the mixed disulfide. In addition to its thiol oxidase function, Mia40 is active also as a disulfide reductase and isomerase. We found that species with inadvertently formed incorrect disulfides are rebound by Mia40 and reshuffled, revealing a proofreading mechanism that is steered by the conformational folding of the substrate protein.

Weitere Angaben

Publikationsform: Artikel in einer Zeitschrift
Begutachteter Beitrag: Ja
Zusätzliche Informationen: PubMed-ID: 25451030
Institutionen der Universität: Fakultäten
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Titel an der UBT entstanden: Ja
Themengebiete aus DDC: 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie
Eingestellt am: 21 Apr 2015 13:11
Letzte Änderung: 11 Jul 2022 13:27
URI: https://eref.uni-bayreuth.de/id/eprint/10467