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Initiation of phage infection by partial unfolding and prolyl isomerization

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Hoffmann-Thoms, Stephanie ; Weininger, Ulrich ; Eckert, Barbara ; Jakob, Roman P. ; Koch, Johanna R. ; Balbach, Jochen ; Schmid, Franz X.:
Initiation of phage infection by partial unfolding and prolyl isomerization.
In: The Journal of Biological Chemistry. Bd. 288 (2013) Heft 18 . - S. 12979-12991.
ISSN 1083-351X
DOI: https://doi.org/10.1074/jbc.M112.442525

Abstract

Infection of Escherichia coli by the filamentous phage fd starts with the binding of the N2 domain of the phage gene-3-protein to an F pilus. This interaction triggers partial unfolding of the gene-3-protein, cis → trans isomerization at Pro-213, and domain disassembly, thereby exposing its binding site for the ultimate receptor TolA. The trans-proline sets a molecular timer to maintain the binding-active state long enough for the phage to interact with TolA. We elucidated the changes in structure and local stability that lead to partial unfolding and thus to the activation of the gene-3-protein for phage infection. Protein folding and TolA binding experiments were combined with real-time NMR spectroscopy, amide hydrogen exchange measurements, and phage infectivity assays. In combination, the results provide a molecular picture of how a local unfolding reaction couples with prolyl isomerization not only to generate the activated state of a protein but also to maintain it for an extended time.

Weitere Angaben

Publikationsform: Artikel in einer Zeitschrift
Begutachteter Beitrag: Ja
Zusätzliche Informationen: PubMed-ID: 17822712
Institutionen der Universität: Fakultäten
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Titel an der UBT entstanden: Ja
Themengebiete aus DDC: 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie
Eingestellt am: 21 Apr 2015 13:48
Letzte Änderung: 28 Feb 2023 13:54
URI: https://eref.uni-bayreuth.de/id/eprint/10537