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Reprogramming the infection mechanism of a filamentous phage.

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Lorenz, Stefan H. ; Schmid, Franz X.:
Reprogramming the infection mechanism of a filamentous phage.
In: Molecular Microbiology. Bd. 80 (2011) Heft 3 . - S. 827-834.
ISSN 1365-2958
DOI: https://doi.org/10.1111/j.1365-2958.2011.07617.x

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Abstract

When they infect Escherichia coli cells, the filamentous phages IF1 and fd first interact with a pilus and then target TolA as their common receptor. They use the domains N2 and N1 of their gene-3-proteins (G3P) for these interactions but differ in the mechanism of infection. In G3P of phage IF1, N1 and N2 are independent modules that are permanently binding-active. G3P of phage fd is usually in a closed state in which N1 and N2 are tightly associated. The TolA binding site is thus inaccessible and the phage incompetent for infection. Partial unfolding and prolyl isomerization must occur to abolish the domain interactions and expose the TolA binding site. This complex mechanism of phage fd could be changed to the simple infection mechanism of phage IF1 by reprogramming its G3P following physicochemical rules of protein stability. The redesigned phage fd was robust and as infectious as wild-type phage fd.

Weitere Angaben

Publikationsform: Artikel in einer Zeitschrift
Begutachteter Beitrag: Ja
Zusätzliche Informationen: PubMed-ID: 21392130
Institutionen der Universität: Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Ehemalige Professoren > Professur Biochemie - Univ.-Prof. Dr. Franz Xaver Schmid
Fakultäten
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Titel an der UBT entstanden: Ja
Themengebiete aus DDC: 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie
Eingestellt am: 22 Apr 2015 08:24
Letzte Änderung: 28 Feb 2023 13:50
URI: https://eref.uni-bayreuth.de/id/eprint/10552