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Erker, Wolfgang ; Lippitz, Markus ; Basche, Thomas ; Decker, Heinz:
Toward oxygen binding curves of single respiratory proteins.
In: Micron.
Bd. 35
(2004)
Heft 1-2
.
- S. 111-113.
ISSN 1878-4291
DOI: https://doi.org/10.1016/j.micron.2003.10.037
Abstract
Oxygen binding curves of single molecules promise to discriminate between different models describing cooperativity because load distributions are accessible. Individual tarantula hemocyanins could be detected by fluorescence correlation spectroscopy using intrinsic tryptophan fluorescence as sensor of bound oxygen. However, imaging of immobilized proteins was not possible due to fast photo-bleaching. It is shown that tetra-methyl-carboxy-rhodamine (TAMRA), commonly used as a fluorescence label in single-molecule spectroscopy, can also be applied to monitor bound oxygen. The dye's fluorescence is quenched due to Forster energy transfer to the oxygenated active sites of hemocyanin. (C) 2003 Elsevier Ltd. All rights reserved.
Weitere Angaben
| Publikationsform: | Artikel in einer Zeitschrift |
|---|---|
| Begutachteter Beitrag: | Ja |
| Institutionen der Universität: | Fakultäten > Fakultät für Mathematik, Physik und Informatik > Physikalisches Institut > Lehrstuhl Experimentalphysik III - Nanooptik Fakultäten > Fakultät für Mathematik, Physik und Informatik > Physikalisches Institut > Lehrstuhl Experimentalphysik III - Nanooptik > Lehrstuhl Experimentalphysik III - Nanooptik - Univ.-Prof. Dr. Markus Lippitz Fakultäten Fakultäten > Fakultät für Mathematik, Physik und Informatik Fakultäten > Fakultät für Mathematik, Physik und Informatik > Physikalisches Institut |
| Titel an der UBT entstanden: | Nein |
| Themengebiete aus DDC: | 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 530 Physik |
| Eingestellt am: | 17 Dec 2015 08:10 |
| Letzte Änderung: | 17 Dec 2015 08:10 |
| URI: | https://eref.uni-bayreuth.de/id/eprint/28974 |