Literatur vom gleichen Autor/der gleichen Autor*in
plus bei Google Scholar

Bibliografische Daten exportieren
 

Structure and dynamics of the quaternary hunchback mRNA translation repression complex

Titelangaben

Macošek, Jakub ; Simon, Bernd ; Linse, Johanna-Barbara ; Jagtap, Pravin Kumar Ankush ; Winter, Sophie L. ; Foot, Jaelle ; Lapouge, Karine ; Perez, Kathryn ; Rettel, Mandy ; Ivanović, Miloš T. ; Masiewicz, Pawel ; Murciano, Brice ; Savitski, Mikhail M. ; Loedige, Inga ; Hub, Jochen S. ; Gabel, Frank ; Hennig, Janosch:
Structure and dynamics of the quaternary hunchback mRNA translation repression complex.
In: Nucleic Acids Research. Bd. 49 (2021) Heft 15 . - S. 8866-8885.
ISSN 1362-4962
DOI: https://doi.org/10.1093/nar/gkab635

Angaben zu Projekten

Projektfinanzierung: Deutsche Forschungsgemeinschaft

Abstract

A key regulatory process during Drosophila development is the localized suppression of the hunchback mRNA translation at the posterior, which gives rise to a hunchback gradient governing the formation of the anterior-posterior body axis. This suppression is achieved by a concerted action of Brain Tumour (Brat), Pumilio (Pum) and Nanos. Each protein is necessary for proper Drosophila development. The RNA contacts have been elucidated for the proteins individually in several atomic-resolution structures. However, the interplay of all three proteins during RNA suppression remains a long-standing open question. Here, we characterize the quaternary complex of the RNA-binding domains of Brat, Pum and Nanos with hunchback mRNA by combining NMR spectroscopy, SANS/SAXS, XL/MS with MD simulations and ITC assays. The quaternary hunchback mRNA suppression complex comprising the RNA binding domains is flexible with unoccupied nucleotides functioning as a flexible linker between the Brat and Pum-Nanos moieties of the complex. Moreover, the presence of the Pum-HD/Nanos-ZnF complex has no effect on the equilibrium RNA binding affinity of the Brat RNA binding domain. This is in accordance with previous studies, which showed that Brat can suppress mRNA independently and is distributed uniformly throughout the embryo.

Weitere Angaben

Publikationsform: Artikel in einer Zeitschrift
Begutachteter Beitrag: Ja
Institutionen der Universität: Fakultäten
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Lehrstuhl Biochemie mit Schwerpunkt Biophysikalische Chemie
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Lehrstuhl Biochemie mit Schwerpunkt Biophysikalische Chemie > Lehrstuhl Biochemie mit Schwerpunkt Biophysikalische Chemie - Univ.-Prof. Dr. Janosch Hennig
Titel an der UBT entstanden: Ja
Themengebiete aus DDC: 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie
500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften; Biologie
Eingestellt am: 09 Sep 2021 07:49
Letzte Änderung: 24 Nov 2022 07:16
URI: https://eref.uni-bayreuth.de/id/eprint/66989