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Sequential conformational transitions and α-helical supercoiling regulate a sensor histidine kinase

Titelangaben

Berntsson, Oskar ; Diensthuber, Ralph P. ; Panman, Matthijs R. ; Björling, Alexander ; Gustavsson, Emil ; Hoernke, Maria ; Hughes, Ashley J. ; Henry, Léocadie ; Niebling, Stephan ; Takala, Heikki ; Ihalainen, Janne A. ; Newby, Gemma ; Kerruth, Silke ; Heberle, Joachim ; Liebi, Marianne ; Menzel, Andreas ; Henning, Robert ; Kosheleva, Irina ; Möglich, Andreas ; Westenhoff, Sebastian:
Sequential conformational transitions and α-helical supercoiling regulate a sensor histidine kinase.
In: Nature Communications. Bd. 8 (2017) . - No. 284.
ISSN 2041-1723
DOI: 10.1038/s41467-017-00300-5

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Abstract

Sensor histidine kinases are central to sensing in bacteria and in plants. They usually contain sensor, linker, and kinase modules and the structure of many of these components is known. However, it is unclear how the kinase module is structurally regulated. Here, we use nano- to millisecond time-resolved X-ray scattering to visualize the solution structural changes that occur when the light-sensitive model histidine kinase YF1 is activated by blue light. We find that the coiled coil linker and the attached histidine kinase domains undergo a left handed rotation within microseconds. In a much slower second step, the kinase domains rearrange internally. This structural mechanism presents a template for signal transduction in sensor histidine kinases. Sensor histidine kinases (SHK) consist of sensor, linker and kinase modules and different models for SHK signal transduction have been proposed. Here the authors present nano- to millisecond time-resolved X-ray scattering measurements, which reveal a structural mechanism for kinase domain activation in SHK.

Weitere Angaben

Publikationsform: Artikel in einer Zeitschrift
Begutachteter Beitrag: Ja
Institutionen der Universität: Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Lehrstuhl Biochemie > Lehrstuhl Biochemie - Univ.-Prof. Dr. Andreas Möglich
Fakultäten
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Lehrstuhl Biochemie
Titel an der UBT entstanden: Ja
Themengebiete aus DDC: 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften; Biologie
Eingestellt am: 21 Aug 2017 06:14
Letzte Änderung: 21 Aug 2017 06:14
URI: https://eref.uni-bayreuth.de/id/eprint/39142