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Structural and Functional Aspects of Foamy Virus Protease-Reverse Transcriptase

Titelangaben

Wöhrl, Birgitta M.:
Structural and Functional Aspects of Foamy Virus Protease-Reverse Transcriptase.
In: Viruses. Bd. 11 (2019) Heft 7 . - 598.
ISSN 1999-4915
DOI: https://doi.org/10.3390/v11070598

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Abstract

Reverse transcription describes the process of the transformation of single-stranded RNA into double-stranded DNA via an RNA/DNA duplex intermediate, and is catalyzed by the viral enzyme reverse transcriptase (RT). This event is a pivotal step in the life cycle of all retroviruses. In contrast to orthoretroviruses, the domain structure of the mature RT of foamy viruses is different, i.e., it harbors the protease (PR) domain at its N-terminus, thus being a PR-RT. This structural feature has consequences on PR activation, since the enzyme is monomeric in solution and retroviral PRs are only active as dimers. This review focuses on the structural and functional aspects of simian and prototype foamy virus reverse transcription and reverse transcriptase, as well as special features of reverse transcription that deviate from orthoretroviral processes, e.g., PR activation.

Weitere Angaben

Publikationsform: Artikel in einer Zeitschrift
Begutachteter Beitrag: Ja
Keywords: foamy virus; protease; reverse transcriptase; RNase H; reverse transcription; antiviral drugs; resistance
Institutionen der Universität: Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Ehemalige ProfessorInnen > Lehrstuhl Biopolymere - Apl. Prof. Dr. Birgitta Wöhrl
Fakultäten
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Lehrstuhl Biochemie mit Schwerpunkt Biophysikalische Chemie
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Ehemalige ProfessorInnen
Titel an der UBT entstanden: Ja
Themengebiete aus DDC: 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie
500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften; Biologie
Eingestellt am: 05 Jul 2019 13:34
Letzte Änderung: 30 Mai 2023 10:49
URI: https://eref.uni-bayreuth.de/id/eprint/49861