Literatur vom gleichen Autor/der gleichen Autor*in
plus bei Google Scholar

Bibliografische Daten exportieren
 

U1snRNP-mediated suppression of polyadenylation in conjunction with the RNA structure controls poly (A) site selection in foamy viruses

Titelangaben

Schrom, Eva-Maria ; Moschall, Rebecca ; Hartl, Maximilian J. ; Weitner, Helena ; Fecher, David ; Langemeier, Jörg ; Bohne, Jens ; Wöhrl, Birgitta M. ; Bodem, Jochen:
U1snRNP-mediated suppression of polyadenylation in conjunction with the RNA structure controls poly (A) site selection in foamy viruses.
In: Retrovirology. Bd. 10 (2013) Heft 1 . - S. 55.
ISSN 1742-4690
DOI: https://doi.org/10.1186/1742-4690-10-55

Volltext

Link zum Volltext (externe URL): Volltext

Abstract

Background
During reverse transcription, retroviruses duplicate the long terminal repeats (LTRs). These identical LTRs carry both promoter regions and functional polyadenylation sites. To express full-length transcripts, retroviruses have to suppress polyadenylation in the 5[prime]LTR and activate polyadenylation in the 3[prime]LTR. Foamy viruses have a unique LTR structure with respect to the location of the major splice donor (MSD), which is located upstream of the polyadenylation signal.

Results
Here, we describe the mechanisms of foamy viruses regulating polyadenylation. We show that binding of the U1 small nuclear ribonucleoprotein (U1snRNP) to the MSD suppresses polyadenylation at the 5[prime]LTR. In contrast, polyadenylation at the 3[prime]LTR is achieved by adoption of a different RNA structure at the MSD region, which blocks U1snRNP binding and furthers RNA cleavage and subsequent polyadenylation.

Conclusion
Recently, it was shown that U1snRNP is able to suppress the usage of intronic cryptic polyadenylation sites in the cellular genome. Foamy viruses take advantage of this surveillance mechanism to suppress premature polyadenylation at the 5'end of their RNA. At the 3'end, Foamy viruses use a secondary structure to presumably block access of U1snRNP and thereby activate polyadenylation at the end of the genome. Our data reveal a contribution of U1snRNP to cellular polyadenylation site selection and to the regulation of gene expression.

Weitere Angaben

Publikationsform: Artikel in einer Zeitschrift
Begutachteter Beitrag: Ja
Institutionen der Universität: Fakultäten
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Lehrstuhl Biochemie mit Schwerpunkt Biophysikalische Chemie
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Ehemalige Professoren > Lehrstuhl Biopolymere - Univ.-Prof. Dr. Paul Rösch
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Ehemalige Professoren
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Ehemalige Professoren > Lehrstuhl Biopolymere - Apl. Prof. Dr. Birgitta Wöhrl
Titel an der UBT entstanden: Ja
Themengebiete aus DDC: 500 Naturwissenschaften und Mathematik
500 Naturwissenschaften und Mathematik > 500 Naturwissenschaften
500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie
500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften; Biologie
Eingestellt am: 15 Jan 2015 07:10
Letzte Änderung: 15 Mai 2019 08:32
URI: https://eref.uni-bayreuth.de/id/eprint/5559