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Mia40 is optimized for function in mitochondrial oxidative protein folding and import

Titelangaben

Koch, Johanna R. ; Schmid, Franz X.:
Mia40 is optimized for function in mitochondrial oxidative protein folding and import.
In: ACS Chemical Biology. Bd. 9 (2014) Heft 9 . - S. 2049-2057.
ISSN 1554-8937
DOI: https://doi.org/10.1021/cb500408n

Abstract

Mia40 catalyzes oxidative protein folding in mitochondria. It contains a unique catalytic CPC dithiol flanked by a hydrophobic groove, and unlike other oxidoreductases, it forms long-lived mixed disulfides with substrates. We show that this distinctive property originates neither from particular properties of mitochondrial substrates nor from the CPC motif of Mia40. The catalytic cysteines of Mia40 display unusually low chemical reactivity, as expressed in conventional pK values and reduction potentials. The stability of the mixed disulfide intermediate is coupled energetically with hydrophobic interactions between Mia40 and the substrate. Based on these properties, we suggest a mechanism for Mia40, where the hydrophobic binding site is employed to select a substrate thiol for forming the initial mixed disulfide. Its long lifetime is used to retain partially folded proteins in the mitochondria and to direct folding toward forming the native disulfide bonds.

Weitere Angaben

Publikationsform: Artikel in einer Zeitschrift
Begutachteter Beitrag: Ja
Zusätzliche Informationen: PubMed-ID: 24983157
Institutionen der Universität: Fakultäten
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Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Ehemalige Professoren > Professur Biochemie - Univ.-Prof. Dr. Franz Xaver Schmid
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Titel an der UBT entstanden: Ja
Themengebiete aus DDC: 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie
Eingestellt am: 21 Apr 2015 13:23
Letzte Änderung: 28 Feb 2023 13:57
URI: https://eref.uni-bayreuth.de/id/eprint/10472