Titelangaben
Mayr, Lorenz M. ; Willbold, Dieter ; Rösch, Paul ; Schmid, Franz X.:
Generation of a non-prolyl cis peptide bond in ribonuclease T1.
In: Journal of Molecular Biology.
Bd. 240
(1994)
Heft 4
.
- S. 288-293.
ISSN 0022-2836
DOI: https://doi.org/10.1006/jmbi.1994.1446
Abstract
The cis conformation of the 38-39 peptide bond of ribonuclease T1 is retained after the replacement of cis Pro39 by an alanine residue. This conformation is demonstrated by the presence of a NOESY cross-peak in the NMR spectrum between the C alpha protons of Tyr38 and Ala39 in the Pro39-->Ala variant. The presence of this non-prolyl cis peptide bond explains the retention of the catalytic activity, the strong decrease in stability and the changes in the folding mechanism that were observed after the Pro39-->Ala mutation in ribonuclease T1. We suggest that a cis peptide bond is retained in a protein after the substitution of a cis proline at positions, where a trans bond would destabilize the protein more strongly than a non-prolyl peptide bond in the energetically unfavourable cis conformation.
Weitere Angaben
Publikationsform: | Artikel in einer Zeitschrift |
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Begutachteter Beitrag: | Ja |
Zusätzliche Informationen: | PubMed-ID: 8035456 |
Institutionen der Universität: | Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Ehemalige Professoren > Professur Biochemie - Univ.-Prof. Dr. Franz Xaver Schmid Fakultäten Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Professur Biochemie Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Ehemalige Professoren |
Titel an der UBT entstanden: | Ja |
Themengebiete aus DDC: | 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie |
Eingestellt am: | 15 Mai 2015 05:48 |
Letzte Änderung: | 31 Mär 2022 13:18 |
URI: | https://eref.uni-bayreuth.de/id/eprint/13471 |