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Generation of a non-prolyl cis peptide bond in ribonuclease T1

Titelangaben

Mayr, Lorenz M. ; Willbold, Dieter ; Rösch, Paul ; Schmid, Franz X.:
Generation of a non-prolyl cis peptide bond in ribonuclease T1.
In: Journal of Molecular Biology. Bd. 240 (1994) Heft 4 . - S. 288-293.
ISSN 0022-2836
DOI: https://doi.org/10.1006/jmbi.1994.1446

Abstract

The cis conformation of the 38-39 peptide bond of ribonuclease T1 is retained after the replacement of cis Pro39 by an alanine residue. This conformation is demonstrated by the presence of a NOESY cross-peak in the NMR spectrum between the C alpha protons of Tyr38 and Ala39 in the Pro39-->Ala variant. The presence of this non-prolyl cis peptide bond explains the retention of the catalytic activity, the strong decrease in stability and the changes in the folding mechanism that were observed after the Pro39-->Ala mutation in ribonuclease T1. We suggest that a cis peptide bond is retained in a protein after the substitution of a cis proline at positions, where a trans bond would destabilize the protein more strongly than a non-prolyl peptide bond in the energetically unfavourable cis conformation.

Weitere Angaben

Publikationsform: Artikel in einer Zeitschrift
Begutachteter Beitrag: Ja
Zusätzliche Informationen: PubMed-ID: 8035456
Institutionen der Universität: Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Ehemalige Professoren > Professur Biochemie - Univ.-Prof. Dr. Franz Xaver Schmid
Fakultäten
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Titel an der UBT entstanden: Ja
Themengebiete aus DDC: 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie
Eingestellt am: 15 Mai 2015 05:48
Letzte Änderung: 31 Mär 2022 13:18
URI: https://eref.uni-bayreuth.de/id/eprint/13471