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Extremely rapid protein folding in the absence of intermediates

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Schindler, Thomas ; Herrler, Michael ; Marahiel, Mohamed A. ; Schmid, Franz X.:
Extremely rapid protein folding in the absence of intermediates.
In: Nature Structural & Molecular Biology. Bd. 2 (1995) Heft 8 . - S. 663-673.
ISSN 1545-9985
DOI: https://doi.org/10.1038/nsb0895-663

Abstract

Here we used the cold-shock protein CspB from Bacillus subtilis to study protein folding at an elementary level. The thermodynamic stability of this small five-stranded beta-barrel protein is low, but unfolding and refolding are extremely rapid reactions. In 0.6 M urea the time constant of refolding is about 1.5 ms, and at the transition midpoint (4 M urea) the folded and unfolded forms equilibrate in less than 100 ms. Both the equilibrium unfolding transition and the folding kinetics are perfectly described by a N<-->U two-state model. The validity of this model was confirmed by several kinetic tests. Folding intermediates could neither be detected at equilibrium nor in the folding kinetics. We suggest that the extremely rapid folding of CspB and the absence of folding intermediates are related phenomena.

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Publikationsform: Artikel in einer Zeitschrift
Begutachteter Beitrag: Ja
Zusätzliche Informationen: PubMed-ID: 7552728
Institutionen der Universität: Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Ehemalige Professoren > Professur Biochemie - Univ.-Prof. Dr. Franz Xaver Schmid
Fakultäten
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Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Ehemalige Professoren
Titel an der UBT entstanden: Ja
Themengebiete aus DDC: 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie
Eingestellt am: 15 Mai 2015 08:50
Letzte Änderung: 28 Feb 2023 13:23
URI: https://eref.uni-bayreuth.de/id/eprint/13476