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Autocatalytic folding of the folding catalyst FKBP12

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Scholz, Christian ; Zarnt, Toralf ; Kern, Gunther ; Lang, Karl ; Burtscher, Helmut ; Fischer, Gunter ; Schmid, Franz X.:
Autocatalytic folding of the folding catalyst FKBP12.
In: The Journal of Biological Chemistry. Bd. 271 (1996) Heft 22 . - S. 12703-12707.
ISSN 1083-351X
DOI: https://doi.org/10.1074/jbc.271.22.12703

Abstract

Prolyl isomerases are folding enzymes and thus have the potential to catalyze their own folding. We show here that the folding of cytosolic FKBP12 (FK 506 binding protein) is an autocatalytic process both for the mature protein and for a fusion protein with an amino-terminal extension of 16 residues. Native FKBP contains seven trans-prolyl peptide bonds, and the cis-to-trans isomerizations of some or all of them constitute the slow, rate-limiting events in folding. The rate of an autocatalytic reaction increases with reactant concentration, because the product catalyzes its own formation. Accordingly, the folding of the fusion protein was more than 10-fold accelerated when the protein concentration was increased from 0.05 microM to 10 microM. At high concentrations of both forms of FKBP12 autocatalysis was very efficient, and the observed folding rate seemed to approach the rate of the fast direct folding reaction of the protein molecules with the correct (all trans) peptidyl-prolyl bond conformation.

Weitere Angaben

Publikationsform: Artikel in einer Zeitschrift
Begutachteter Beitrag: Ja
Zusätzliche Informationen: PubMed-ID: 8662669
Institutionen der Universität: Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Ehemalige Professoren > Professur Biochemie - Univ.-Prof. Dr. Franz Xaver Schmid
Fakultäten
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Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Ehemalige Professoren
Titel an der UBT entstanden: Ja
Themengebiete aus DDC: 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie
Eingestellt am: 18 Mai 2015 07:04
Letzte Änderung: 28 Feb 2023 13:27
URI: https://eref.uni-bayreuth.de/id/eprint/13515