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R73A and H144Q mutants of the yeast mitochondrial cyclophilin Cpr3 exhibit a low prolyl isomerase activity in both peptide and protein-folding assays

Titelangaben

Scholz, Christian ; Maier, Peter ; Dolinski, Kara ; Heitman, Joseph ; Schmid, Franz X.:
R73A and H144Q mutants of the yeast mitochondrial cyclophilin Cpr3 exhibit a low prolyl isomerase activity in both peptide and protein-folding assays.
In: FEBS Letters. Bd. 443 (1999) Heft 3 . - S. 367-369.
ISSN 1873-3468
DOI: https://doi.org/10.1016/S0014-5793(98)01735-9

Abstract

Previously we reported that the R73A and H144Q variants of the yeast cyclophilin Cpr3 were virtually inactive in a protease-coupled peptide assay, but retained activity as catalysts of a proline-limited protein folding reaction [Scholz, C. et al. (1997) FEBS Lett. 414, 69-73]. A reinvestigation revealed that in fact these two mutations strongly decrease the prolyl isomerase activity of Cpr3 in both the peptide and the protein-folding assay. The high folding activities found previously originated from a contamination of the recombinant Cpr3 proteins with the Escherichia coli protein SlyD, a prolyl isomerase that co-purifies with His-tagged proteins. SlyD is inactive in the peptide assay, but highly active in the protein-folding assay.

Weitere Angaben

Publikationsform: Artikel in einer Zeitschrift
Begutachteter Beitrag: Ja
Zusätzliche Informationen: PubMed-ID: 10025965
Institutionen der Universität: Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Ehemalige Professoren > Professur Biochemie - Univ.-Prof. Dr. Franz Xaver Schmid
Fakultäten
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Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Ehemalige Professoren
Titel an der UBT entstanden: Ja
Themengebiete aus DDC: 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie
Eingestellt am: 28 Mai 2015 07:09
Letzte Änderung: 28 Feb 2023 13:33
URI: https://eref.uni-bayreuth.de/id/eprint/14376