Titelangaben
Scholz, Christian ; Maier, Peter ; Dolinski, Kara ; Heitman, Joseph ; Schmid, Franz X.:
R73A and H144Q mutants of the yeast mitochondrial cyclophilin Cpr3 exhibit a low prolyl isomerase activity in both peptide and protein-folding assays.
In: FEBS Letters.
Bd. 443
(1999)
Heft 3
.
- S. 367-369.
ISSN 1873-3468
DOI: https://doi.org/10.1016/S0014-5793(98)01735-9
Abstract
Previously we reported that the R73A and H144Q variants of the yeast cyclophilin Cpr3 were virtually inactive in a protease-coupled peptide assay, but retained activity as catalysts of a proline-limited protein folding reaction [Scholz, C. et al. (1997) FEBS Lett. 414, 69-73]. A reinvestigation revealed that in fact these two mutations strongly decrease the prolyl isomerase activity of Cpr3 in both the peptide and the protein-folding assay. The high folding activities found previously originated from a contamination of the recombinant Cpr3 proteins with the Escherichia coli protein SlyD, a prolyl isomerase that co-purifies with His-tagged proteins. SlyD is inactive in the peptide assay, but highly active in the protein-folding assay.
Weitere Angaben
Publikationsform: | Artikel in einer Zeitschrift |
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Begutachteter Beitrag: | Ja |
Zusätzliche Informationen: | PubMed-ID: 10025965 |
Institutionen der Universität: | Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Ehemalige Professoren > Professur Biochemie - Univ.-Prof. Dr. Franz Xaver Schmid Fakultäten Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Professur Biochemie Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Ehemalige Professoren |
Titel an der UBT entstanden: | Ja |
Themengebiete aus DDC: | 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie |
Eingestellt am: | 28 Mai 2015 07:09 |
Letzte Änderung: | 28 Feb 2023 13:33 |
URI: | https://eref.uni-bayreuth.de/id/eprint/14376 |