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The SurA periplasmic PPIase lacking its parvulin domains functions in vivo and has chaperone activity

Titelangaben

Behrens, Susanne ; Maier, Raimund ; de Cock, Hans ; Schmid, Franz X. ; Gross, Carol A.:
The SurA periplasmic PPIase lacking its parvulin domains functions in vivo and has chaperone activity.
In: The EMBO Journal. Bd. 20 (2001) Heft 1-2 . - S. 285-294.
ISSN 1460-2075
DOI: https://doi.org/10.1093/emboj/20.1.285

Abstract

The Escherichia coli periplasmic peptidyl-prolyl isomerase (PPIase) SurA is involved in the maturation of outer membrane porins. SurA consists of a substantial N-terminal region, two iterative parvulin-like domains and a C-terminal tail. Here we show that a variant of SurA lacking both parvulin-like domains exhibits a PPIase-independent chaperone-like activity in vitro and almost completely complements the in vivo function of intact SurA. SurA interacts preferentially (>50-fold) with in vitro synthesized porins over other similarly sized proteins, leading us to suggest that the chaperone-like function of SurA preferentially facilitates maturation of outer membrane proteins.

Weitere Angaben

Publikationsform: Artikel in einer Zeitschrift
Begutachteter Beitrag: Ja
Zusätzliche Informationen: PubMed-ID: 9029143
Institutionen der Universität: Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Ehemalige Professoren > Professur Biochemie - Univ.-Prof. Dr. Franz Xaver Schmid
Fakultäten
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Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Professur Biochemie
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Ehemalige Professoren
Titel an der UBT entstanden: Ja
Themengebiete aus DDC: 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie
Eingestellt am: 28 Mai 2015 07:20
Letzte Änderung: 28 Feb 2023 13:37
URI: https://eref.uni-bayreuth.de/id/eprint/14380