Titelangaben
Willbold, Dieter ; Rösch, Paul:
Solution Structure of the Human CD4(403-419) Receptor Peptide.
In: Journal of Biomedical Science.
Bd. 3
(1996)
Heft 6
.
- S. 435-441.
ISSN 1423-0127
DOI: https://doi.org/10.1007/BF02258047
Abstract
The cytoplasmic part of CD4 is known to be essential for the interaction with the human immunodeficiency virus type 1 proteins Vpu and Nef. The 17 amino acid synthetic peptide CD4 (403-419) with the amino acid sequence of the membrane proximal part of the cytoplasmic domain of the human CD4 receptor was structurally investigated by circular dichroism and nuclear magnetic resonance spectroscopy. The average alpha-helical content of the peptide could be estimated to be around 25%. Chemical shift index analysis and the connectivity pattern in nuclear Overhauser enhancement spectra located the alpha-helical part of the peptide from Gln403 to Arg412. It may be speculated that this amphipathic alpha-helix is the contact region with the Vpu and Nef proteins.
Weitere Angaben
Publikationsform: | Artikel in einer Zeitschrift |
---|---|
Begutachteter Beitrag: | Ja |
Institutionen der Universität: | Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Ehemalige Professoren > Lehrstuhl Biopolymere - Univ.-Prof. Dr. Paul Rösch Fakultäten Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Ehemalige Professoren Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Lehrstuhl Biochemie mit Schwerpunkt Biophysikalische Chemie |
Titel an der UBT entstanden: | Ja |
Themengebiete aus DDC: | 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften; Biologie |
Eingestellt am: | 15 Jan 2019 13:17 |
Letzte Änderung: | 16 Mai 2019 05:37 |
URI: | https://eref.uni-bayreuth.de/id/eprint/46900 |