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The Listeria monocytogenes persistence factor ClpL is a potent stand-alone disaggregase

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Bohl, Valentin ; Hollmann, Nele Merret ; Melzer, Tobias ; Katikaridis, Panagiotis ; Meins, Lena ; Simon, Bernd ; Flemming, Dirk ; Sinning, Irmgard ; Hennig, Janosch ; Mogk, Axel:
The Listeria monocytogenes persistence factor ClpL is a potent stand-alone disaggregase.
In: eLife. Bd. 12 (2024) . - S. 1-26.
ISSN 2050-084X
DOI: https://doi.org/10.7554/eLife.92746

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Abstract

Heat stress can cause cell death by triggering the aggregation of essential proteins.
In bacteria, aggregated proteins are rescued by the canonical Hsp70/AAA+ (ClpB) bi-chaperone disaggregase. Man-made, severe stress conditions applied during, e.g., food processing represent a novel threat for bacteria by exceeding the capacity of the Hsp70/ClpB system. Here, we report on the potent autonomous AAA+ disaggregase ClpL from Listeria monocytogenes that provides enhanced heat resistance to the food-borne pathogen enabling persistence in adverse environments.
ClpL shows increased thermal stability and enhanced disaggregation power compared to Hsp70/ClpB, enabling it to withstand severe heat stress and to solubilize tight aggregates. ClpL binds to protein aggregates via aromatic residues present in its N-terminal domain (NTD) that adopts a partially folded and dynamic conformation. Target specificity is achieved by simultaneous interactions of multiple NTDs with the aggregate surface. ClpL shows remarkable structural plasticity by forming diverse higher assembly states through interacting ClpL rings. NTDs become largely sequestered upon ClpL ring interactions. Stabilizing ring assemblies by engineered disulfide bonds strongly reduces disaggregation activity, suggesting that they represent storage states.

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Publikationsform: Artikel in einer Zeitschrift
Begutachteter Beitrag: Ja
Institutionen der Universität: Fakultäten
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Lehrstuhl Biochemie IV - Biophysikalische Chemie
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Lehrstuhl Biochemie IV - Biophysikalische Chemie > Lehrstuhl Biochemie IV - Biophysikalische Chemie - Univ.-Prof. Dr. Janosch Hennig
Forschungseinrichtungen > Zentrale wissenschaftliche Einrichtungen > Nordbayerisches Zentrum für NMR-Spektroskopie - NMR-Zentrum
Titel an der UBT entstanden: Ja
Themengebiete aus DDC: 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 500 Naturwissenschaften
500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie
500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften; Biologie
Eingestellt am: 11 Apr 2024 08:49
Letzte Änderung: 26 Sep 2024 07:26
URI: https://eref.uni-bayreuth.de/id/eprint/89294