Titelangaben
Clausen, Tim ; Kaiser, Jens T. ; Steegborn, Clemens ; Huber, Robert ; Kessler, Dorothea:
Crystal structure of the cystine C-S lyase from Synechocystis: stabilization of cysteine persulfide for FeS cluster biosynthesis.
In: Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America.
Bd. 97
(2000)
Heft 8
.
- S. 3856-3861.
ISSN 1091-6490
DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.97.8.3856
Abstract
FeS clusters are versatile cofactors of a variety of proteins, but the mechanisms of their biosynthesis are still unknown. The cystine C-S lyase from Synechocystis has been identified as a participant in ferredoxin FeS cluster formation. Herein, we report on the crystal structure of the lyase and of a complex with the reaction products of cystine cleavage at 1.8- and 1.55-A resolution, respectively. The sulfur-containing product was unequivocally identified as cysteine persulfide. The reactive persulfide group is fixed by a hydrogen bond to His-114 in the center of a hydrophobic pocket and is thereby shielded from the solvent. Binding and stabilization of the cysteine persulfide represent an alternative to the generation of a protein-bound persulfide by NifS-like proteins and point to the general importance of persulfidic compounds for FeS cluster assembly.
Weitere Angaben
Publikationsform: | Artikel in einer Zeitschrift |
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Begutachteter Beitrag: | Ja |
Zusätzliche Informationen: | PubMed-ID: 2025413 |
Institutionen der Universität: | Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Lehrstuhl Biochemie > Lehrstuhl Biochemie I - Proteinbiochemie der Signaltransduktion - Univ.-Prof. Dr. Clemens Steegborn Fakultäten Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Lehrstuhl Biochemie |
Titel an der UBT entstanden: | Nein |
Themengebiete aus DDC: | 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie |
Eingestellt am: | 13 Apr 2015 07:58 |
Letzte Änderung: | 05 Sep 2022 07:31 |
URI: | https://eref.uni-bayreuth.de/id/eprint/10032 |