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Crystal structure of the cystine C-S lyase from Synechocystis: stabilization of cysteine persulfide for FeS cluster biosynthesis.

Titelangaben

Clausen, Tim ; Kaiser, Jens T. ; Steegborn, Clemens ; Huber, Robert ; Kessler, Dorothea:
Crystal structure of the cystine C-S lyase from Synechocystis: stabilization of cysteine persulfide for FeS cluster biosynthesis.
In: Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. Bd. 97 (2000) Heft 8 . - S. 3856-3861.
ISSN 1091-6490
DOI: https://doi.org/10.1073/pnas.97.8.3856

Abstract

FeS clusters are versatile cofactors of a variety of proteins, but the mechanisms of their biosynthesis are still unknown. The cystine C-S lyase from Synechocystis has been identified as a participant in ferredoxin FeS cluster formation. Herein, we report on the crystal structure of the lyase and of a complex with the reaction products of cystine cleavage at 1.8- and 1.55-A resolution, respectively. The sulfur-containing product was unequivocally identified as cysteine persulfide. The reactive persulfide group is fixed by a hydrogen bond to His-114 in the center of a hydrophobic pocket and is thereby shielded from the solvent. Binding and stabilization of the cysteine persulfide represent an alternative to the generation of a protein-bound persulfide by NifS-like proteins and point to the general importance of persulfidic compounds for FeS cluster assembly.

Weitere Angaben

Publikationsform: Artikel in einer Zeitschrift
Begutachteter Beitrag: Ja
Zusätzliche Informationen: PubMed-ID: 2025413
Institutionen der Universität: Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Lehrstuhl Biochemie > Lehrstuhl Biochemie I - Proteinbiochemie der Signaltransduktion - Univ.-Prof. Dr. Clemens Steegborn
Fakultäten
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Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie
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Titel an der UBT entstanden: Nein
Themengebiete aus DDC: 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie
Eingestellt am: 13 Apr 2015 07:58
Letzte Änderung: 05 Sep 2022 07:31
URI: https://eref.uni-bayreuth.de/id/eprint/10032