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Proteinase K improves quantitative acylation studies

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Fränzel, Benjamin ; Fischer, Frank ; Steegborn, Clemens ; Wolters, Dirk:
Proteinase K improves quantitative acylation studies.
In: Proteomics. Bd. 15 (2015) Heft 1 . - S. 44-47.
ISSN 1615-9861
DOI: https://doi.org/10.1002/pmic.201400015

Abstract

Acetylation is a common PTM of proteins but is still challenging to analyze. Only few acetylome studies have been performed to tackle this issue. Yet, the detection of acetylated proteins in complex cell lysates remains to be improved. Here, we present a proteomic approach with proteinase K as a suitable protease to identify acetylated peptides quantitatively. We first optimized the digestion conditions using an artificial system of purified bovine histones to find the optimal protease. Subsequently, the capability of proteinase K was demonstrated in complex HEK293 cell lysates. Finally, SILAC in combination with MudPIT was used to show that quantification with proteinase K is possible. In this study, we identified a sheer number of 557 unique acetylated peptides originating from 633 acetylation sites.

Weitere Angaben

Publikationsform: Artikel in einer Zeitschrift
Begutachteter Beitrag: Ja
Zusätzliche Informationen: PubMed-ID: 25332194
Institutionen der Universität: Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Lehrstuhl Biochemie > Lehrstuhl Biochemie I - Proteinbiochemie der Signaltransduktion - Univ.-Prof. Dr. Clemens Steegborn
Fakultäten
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Lehrstuhl Biochemie
Titel an der UBT entstanden: Ja
Themengebiete aus DDC: 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie
Eingestellt am: 20 Apr 2015 14:28
Letzte Änderung: 05 Sep 2022 12:03
URI: https://eref.uni-bayreuth.de/id/eprint/10433