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Hydrophobic and Hofmeister Effects on the Adhesion of Spider Silk Proteins onto Solid Substrates:  An AFM-Based Single-Molecule Study

Titelangaben

Geisler, Michael ; Pirzer, Tobias ; Ackerschott, Christian B. ; Lud, Simon Q. ; Garrido, Jose ; Scheibel, Thomas ; Hugel, Thorsten:
Hydrophobic and Hofmeister Effects on the Adhesion of Spider Silk Proteins onto Solid Substrates:  An AFM-Based Single-Molecule Study.
In: Langmuir. Bd. 24 (2008) Heft 4 . - S. 1350-1355.
ISSN 1520-5827
DOI: https://doi.org/10.1021/la702341j

Abstract

AFM-based single-molecule force spectroscopy has been used to study the effect of Hofmeister salts and protein hydrophobicity on the adhesion of recombinant spider silk proteins onto solid substrates. Therefore, a molecular probe consisting of a spider silk protein and an AFM tip has been developed, which (i) is a well-defined, small system that can be simulated by molecular dynamics simulations, (ii) allows access to the whole soluble concentration range for ions, and (iii) provides the distribution of desorption forces rather than just ensemble-averaged mean values. The measured desorption forces follow the Hofmeister series for anions (H2PO4-, Cl-, I-) with a stabilizing energy of more than 15 kBT for 5 M NaH2PO4. Moreover, this effect is influenced by the hydrophobicity of the spider silk protein, indicating that hydrophobic and Hofmeister effects are closely related.

Weitere Angaben

Publikationsform: Artikel in einer Zeitschrift
Begutachteter Beitrag: Ja
Institutionen der Universität: Fakultäten
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Fakultäten > Fakultät für Ingenieurwissenschaften > Lehrstuhl Biomaterialien > Lehrstuhl Biomaterialien - Univ.-Prof. Dr. Thomas Scheibel
Profilfelder > Advanced Fields > Neue Materialien
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Profilfelder
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Titel an der UBT entstanden: Ja
Themengebiete aus DDC: 600 Technik, Medizin, angewandte Wissenschaften
600 Technik, Medizin, angewandte Wissenschaften > 620 Ingenieurwissenschaften
Eingestellt am: 24 Sep 2015 07:02
Letzte Änderung: 10 Apr 2018 12:25
URI: https://eref.uni-bayreuth.de/id/eprint/19515