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Höcker, Birte ; Jürgens, Catharina ; Wilmanns, Matthias ; Sterner, Reinhard:
Stability, catalytic versatility and evolution of the (betaalpha)(8)-barrel fold.
In: Current Opinion in Biotechnology.
Bd. 12
(2001)
Heft 4
.
- S. 376-381.
ISSN 1879-0429
DOI: https://doi.org/10.1016/S0958-1669(00)00230-5
Abstract
The (beta alpha)(8)-barrel is a versatile single-domain protein fold that is adopted by a large number of enzymes. The (beta alpha)(8)-barrel fold has been used as a model to elucidate the structural basis of protein thermostability and in studies to interconvert catalytic activities or substrate specificities by rational design or directed evolution. Recently, the (beta alpha)(4)-half-barrel was identified as a possible structural subdomain.
Weitere Angaben
| Publikationsform: | Artikel in einer Zeitschrift |
|---|---|
| Begutachteter Beitrag: | Ja |
| Institutionen der Universität: | Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Lehrstuhl Biochemie > Lehrstuhl Biochemie III - Proteindesign - Univ.-Prof. Dr. Birte Höcker Fakultäten Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Lehrstuhl Biochemie |
| Titel an der UBT entstanden: | Nein |
| Themengebiete aus DDC: | 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie |
| Eingestellt am: | 01 Jun 2017 10:12 |
| Letzte Änderung: | 27 Okt 2022 10:28 |
| URI: | https://eref.uni-bayreuth.de/id/eprint/37233 |