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Redesign of LAOBP to bind novel l-amino acid ligands

Titelangaben

Banda-Vázquez, Jesús ; Shanmugaratnam, Sooruban ; Rodríguez-Sotres, Rogelio ; Torres-Larios, Alfredo ; Höcker, Birte ; Sosa-Peinado, Alejandro:
Redesign of LAOBP to bind novel l-amino acid ligands.
In: Protein Science. Bd. 27 (2018) Heft 5 . - S. 957-968.
ISSN 1469-896X
DOI: https://doi.org/10.1002/pro.3403

Angaben zu Projekten

Projektfinanzierung: Deutsche Forschungsgemeinschaft
DFG:HO4022/2-3

Abstract

Computational protein design is still a challenge for advancing structure-function relationships. While recent advances in this field are promising, more information for genuine predictions is needed. Here, we discuss different approaches applied to install novel glutamine (Gln) binding into the Lysine/Arginine/Ornithine binding protein (LAOBP) from Salmonella typhimurium. We studied the ligand binding behavior of two mutants: a binding pocket grafting design based on a structural superposition of LAOBP to the Gln binding protein QBP from Escherichia coli and a design based on statistical coupled positions. The latter showed the ability to bind Gln even though the protein was not very stable. Comparison of both approaches highlighted a nonconservative shared point mutation between LAOBP_graft and LAOBP_sca. This context dependent L117K mutation in LAOBP turned out to be sufficient for introducing Gln binding, as confirmed by different experimental techniques. Moreover, the crystal structure of LAOBP_L117K in complex with its ligand is reported.

Weitere Angaben

Publikationsform: Artikel in einer Zeitschrift
Begutachteter Beitrag: Ja
Keywords: binding pocket grafting; ligand specificity; protein design; statistical coupling analysis
Institutionen der Universität: Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Lehrstuhl Biochemie > Lehrstuhl Biochemie III - Proteindesign - Univ.-Prof. Dr. Birte Höcker
Fakultäten
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Lehrstuhl Biochemie
Titel an der UBT entstanden: Nein
Themengebiete aus DDC: 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie
500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften; Biologie
Eingestellt am: 13 Mai 2019 09:05
Letzte Änderung: 05 Sep 2022 12:01
URI: https://eref.uni-bayreuth.de/id/eprint/48919