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Kleinboelting, Silke ; Miehling, Jonas ; Steegborn, Clemens:
Crystal structure and enzymatic characterization of the putative adenylyl cyclase HpAC1 from Hippeastrum reveal dominant triphosphatase activity.
In: Journal of Structural Biology.
Bd. 212
(2020)
Heft 3
.
- 107649.
ISSN 1047-8477
DOI: https://doi.org/10.1016/j.jsb.2020.107649
Abstract
HpAC1, a protein from Hippeastrum hybrid cultivars, was previously suggested to be a plant adenylyl cyclase. We describe a structural and enzymatic characterization of HpAC1. A crystal structure of HpAC1 in complex with a non-hydrolyzable GTP analog confirms a generic CYTH architecture, comprising a β-barrel with an internal substrate site. The structure reveals significant active site differences to AC proteins with CYTH fold, however, and we find that HpAC1 lacks measurable AC activity. Instead, HpAC1 has substantial triphosphatase activity, indicating this protective activity or a related activity as the protein's physiological function.
Weitere Angaben
| Publikationsform: | Artikel in einer Zeitschrift |
|---|---|
| Begutachteter Beitrag: | Ja |
| Keywords: | GTP analog; PPPase; Plant; Substrate complex; Substrate specificity |
| Institutionen der Universität: | Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Lehrstuhl Biochemie > Lehrstuhl Biochemie I - Proteinbiochemie der Signaltransduktion - Univ.-Prof. Dr. Clemens Steegborn Fakultäten Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Lehrstuhl Biochemie |
| Titel an der UBT entstanden: | Ja |
| Themengebiete aus DDC: | 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften; Biologie |
| Eingestellt am: | 25 Jan 2021 12:44 |
| Letzte Änderung: | 11 Jul 2023 13:26 |
| URI: | https://eref.uni-bayreuth.de/id/eprint/62333 |