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Deciphering the protein-RNA recognition code : Combining large-scale quantitative methods with structural biology

Titelangaben

Hennig, Janosch ; Sattler, Michael:
Deciphering the protein-RNA recognition code : Combining large-scale quantitative methods with structural biology.
In: BioEssays. Bd. 37 (2015) Heft 8 . - S. 899-908.
ISSN 1521-1878
DOI: https://doi.org/10.1002/bies.201500033

Abstract

RNA binding proteins (RBPs) are key factors for the regulation of gene expression by binding to cis elements, i.e. short sequence motifs in RNAs. Recent studies demonstrate that cooperative binding of multiple RBPs is important for the sequence-specific recognition of RNA and thereby enables the regulation of diverse biological activities by a limited set of RBPs. Cross-linking immuno-precipitation (CLIP) and other recently developed high-throughput methods provide comprehensive, genome-wide maps of protein-RNA interactions in the cell. Structural biology gives detailed insights into molecular mechanisms and principles of RNA recognition by RBPs, but has so far focused on single RNA binding proteins and often on single RNA binding domains. The combination of high-throughput methods and detailed structural biology studies is expected to greatly advance our understanding of the code for protein-RNA recognition in gene regulation, as we review in this article.

Weitere Angaben

Publikationsform: Artikel in einer Zeitschrift
Begutachteter Beitrag: Ja
Keywords: CLIP; RNA binding proteins; RNA recognition motif; cooperativity; mRNA interactome; protein-RNA recognition; structural biology
Institutionen der Universität: Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Lehrstuhl Biochemie IV - Biophysikalische Chemie > Lehrstuhl Biochemie IV - Biophysikalische Chemie - Univ.-Prof. Dr. Janosch Hennig
Fakultäten
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Lehrstuhl Biochemie IV - Biophysikalische Chemie
Forschungseinrichtungen > Zentrale wissenschaftliche Einrichtungen > Nordbayerisches Zentrum für NMR-Spektroskopie - NMR-Zentrum
Titel an der UBT entstanden: Nein
Themengebiete aus DDC: 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie
500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften; Biologie
Eingestellt am: 07 Okt 2021 12:56
Letzte Änderung: 26 Sep 2024 07:26
URI: https://eref.uni-bayreuth.de/id/eprint/67240