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The Drosophila RNA binding protein Hrp48 binds a specific RNA sequence of the msl-2 mRNA 3' UTR to regulate translation

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Lomoschitz, Andrea ; Meyer, Julia ; Guitart, Tanit ; Krepl, Miroslav ; Lapouge, Karine ; Hayn, Clara ; Schweimer, Kristian ; Simon, Bernd ; Šponer, Jiří ; Gebauer, Fátima ; Hennig, Janosch:
The Drosophila RNA binding protein Hrp48 binds a specific RNA sequence of the msl-2 mRNA 3' UTR to regulate translation.
In: Biophysical Chemistry. Bd. 316 (2025) . - 107346.
ISSN 1873-4200
DOI: https://doi.org/10.1016/j.bpc.2024.107346

Abstract

Repression of msl-2 mRNA translation is essential for viability of Drosophila melanogaster females to prevent hypertranscription of both X chromosomes. This translational control event is coordinated by the female-specific protein Sex-lethal (Sxl) which recruits the RNA binding proteins Unr and Hrp48 to the 3' untranslated region (UTR) of the msl-2 transcript and represses translation initiation. The mechanism exerted by Hrp48 during translation repression and its interaction with msl-2 are not well understood. Here we investigate the RNA binding specificity and affinity of the tandem RNA recognition motifs of Hrp48. Using NMR spectroscopy, molecular dynamics simulations and isothermal titration calorimetry, we identified the exact region of msl-2 3' UTR recognized by Hrp48. Additional biophysical experiments and translation assays give further insights into complex formation of Hrp48, Unr, Sxl and RNA. Our results show that Hrp48 binds independent of Sxl and Unr downstream of the E and F binding sites of Sxl and Unr to msl-2.

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Publikationsform: Artikel in einer Zeitschrift
Begutachteter Beitrag: Ja
Keywords: Translation regulation; Dosage compensation; Hrp48; RNA recognition motif; RNA binding protein
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Titel an der UBT entstanden: Ja
Themengebiete aus DDC: 500 Naturwissenschaften und Mathematik > 500 Naturwissenschaften
500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie
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Eingestellt am: 20 Nov 2024 07:23
Letzte Änderung: 20 Nov 2024 09:06
URI: https://eref.uni-bayreuth.de/id/eprint/91213