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pH-Dependent Dimerization and Salt-Dependent Stabilization of the N-terminal Domain of Spider Dragline Silk—Implications for Fiber Formation

Titelangaben

Hagn, Franz ; Thamm, Christopher ; Scheibel, Thomas ; Kessler, Horst:
pH-Dependent Dimerization and Salt-Dependent Stabilization of the N-terminal Domain of Spider Dragline Silk—Implications for Fiber Formation.
In: Angewandte Chemie International Edition. Bd. 50 (2011) Heft 1 . - S. 310-313.
ISSN 1521-3773
DOI: https://doi.org/10.1002/anie.201003795

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Abstract

One of the toughest protein fibers: The N-terminal domain (NTD) of spider dragline silk shows a pH-dependent monomer–dimer equilibrium: The N-terminal domain silk protein is stored as a stabilized monomer at neutral pH and high salt concentration, whereas during fiber assembly at a lower pH value this domain is able to form antiparallel dimers. Multivalent linking results in endless and highly stable fibers (see picture).

Abstract in weiterer Sprache

Eine der festesten bekannten Proteinfasern: Die N-terminale Domäne (NTD) von Abseilfaden-Spinnenseide zeigt ein pH-abhängiges Monomer-Dimer-Gleichgewicht: Die N-terminalen Domänen der Seidenproteine werden im neutralen pH-Bereich und bei hohen Salzkonzentrationen als stabilisierte Monomere gespeichert, bei der Faserbildung bei niedrigem pH-Wert können sich diese Domänen jedoch zu antiparallelen Dimeren zusammenlagern. Durch multivalente Verknüpfung entstehen sehr stabile endlose Fasern.

Weitere Angaben

Publikationsform: Artikel in einer Zeitschrift
Begutachteter Beitrag: Ja
Keywords: biopolymers; circular dichroism; NMR spectroscopy; protein folding; protein structure
Institutionen der Universität: Fakultäten
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Profilfelder
Profilfelder > Advanced Fields
Profilfelder > Emerging Fields
Titel an der UBT entstanden: Ja
Themengebiete aus DDC: 600 Technik, Medizin, angewandte Wissenschaften > 620 Ingenieurwissenschaften
Eingestellt am: 07 Jul 2015 07:25
Letzte Änderung: 14 Feb 2023 12:52
URI: https://eref.uni-bayreuth.de/id/eprint/15789