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A common evolutionary origin of two elementary enzyme folds

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Höcker, Birte ; Schmidt, Steffen ; Sterner, Reinhard:
A common evolutionary origin of two elementary enzyme folds.
In: FEBS Letters. Bd. 510 (2002) Heft 3 . - S. 133-135.
ISSN 1873-3468
DOI: https://doi.org/10.1016/S0014-5793(01)03232-X

Abstract

The (beta alpha)(8)-barrel is the most frequent and most versatile fold among enzymes [Höcker et al., Curr. Opin. Biotechnol. 12 (2001) 376-381; Wierenga, FEBS Lett. 492 (2001) 193-198]. Structural and functional evidence suggests that (beta alpha)(8)-barrels evolved from an ancestral half-barrel, which consisted of four (beta alpha) units stabilized by dimerization [Lang et al., Science 289 (2000) 1546-550; Höcker et al., Nat. Struct. Biol. 8 (2001) 32-36; Gerlt and Babbitt, Nat. Struct. Biol. 8 (2001) 5-7]. Here, by performing a comprehensive database search, we detect a striking and unexpected structural and amino acid sequence similarity between (beta alpha)(4) half-barrels and members of the (beta alpha)(5) flavodoxin-like fold. These findings provoke the hypothesis that a large fraction of the modern-day enzymes evolved from a basic structural building block, which can be identified by a combination of sequence and structural analyses.

Weitere Angaben

Publikationsform: Artikel in einer Zeitschrift
Begutachteter Beitrag: Ja
Institutionen der Universität: Fakultäten
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Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Lehrstuhl Biochemie > Lehrstuhl Biochemie III - Proteindesign - Univ.-Prof. Dr. Birte Höcker
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie
Fakultäten > Fakultät für Biologie, Chemie und Geowissenschaften > Fachgruppe Chemie > Lehrstuhl Biochemie
Titel an der UBT entstanden: Nein
Themengebiete aus DDC: 500 Naturwissenschaften und Mathematik
500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie
Eingestellt am: 23 Mai 2017 09:10
Letzte Änderung: 05 Jun 2023 12:18
URI: https://eref.uni-bayreuth.de/id/eprint/37216