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Modulating the collagen triple helix formation by switching : Positioning effects of depsi-defects on the assembly of [Gly-Pro-Pro]7 collagen mimetic peptides

Titelangaben

Röber, Matthias ; Laroque, Sophie ; Scheibel, Thomas ; Börner, Hans G.:
Modulating the collagen triple helix formation by switching : Positioning effects of depsi-defects on the assembly of [Gly-Pro-Pro]7 collagen mimetic peptides.
In: European Polymer Journal. Bd. 112 (2019) . - S. 301-305.
ISSN 1873-1945
DOI: https://doi.org/10.1016/j.eurpolymj.2018.12.045

Abstract

Collagen mimetic peptides (CMPs) based on repeating triads of [Gly-Pro-Pro] are guided by an N-terminally located SWCGTTPGSWCGT domain (cysteine rich wc2-knot foldon) to form collagen triple helix (CTH) motifs. The implementation of depsi “switch” defects into the peptide sequence SWCGTTPGSWCGT-[GPP]7 (wc2-[GPP]7) is disturbing the CTH formation at pH ≤ 5.5. Whereas upon pH increase to pH = 7.4 a rapid O → N-acyl transfer rearrangement takes place. This reinstalls the native amide backbone structure and contributes to the acceleration of the CTH formation. A set of wc2-[GPP]7 constructs is synthesized and “switch” defect segments are positioned either C-terminal, or N-terminal and at both termini. Circular dichroism (CD) spectroscopy in combination with CTH melting studies allows to investigate the effect of defect positioning on wc2-foldon organization, [GPP]7 triple helix motif formation and the respective thermal stability of the resulting CTH structures. C-terminal defects improve the anticipated zipper-like process of the wc2-guided CTH formation, whereas N-terminal defects are more disturbing the structure formation by interfering with the wc2-domain organization.

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Publikationsform: Artikel in einer Zeitschrift
Begutachteter Beitrag: Ja
Keywords: Collagen; Triple helix; Self-assembly; Collagen mimetic peptides; pH switch
DEPSI peptides
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Titel an der UBT entstanden: Ja
Themengebiete aus DDC: 600 Technik, Medizin, angewandte Wissenschaften
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Eingestellt am: 20 Jan 2020 11:34
Letzte Änderung: 14 Feb 2023 13:34
URI: https://eref.uni-bayreuth.de/id/eprint/54141