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Structural and functional features of a collagen-binding matrix protein from the mussel byssus

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Suhre, Michael H. ; Gertz, Melanie ; Steegborn, Clemens ; Scheibel, Thomas:
Structural and functional features of a collagen-binding matrix protein from the mussel byssus.
In: Nature Communications. Bd. 5 (2014) . - 3392.
ISSN 2041-1723
DOI: https://doi.org/10.1038/ncomms4392

Abstract

Blue mussels adhere to surfaces by the byssus, a holdfast structure composed of individual threads representing a collagen fibre reinforced composite. Here, we present the crystal structure and function of one of its matrix proteins, the proximal thread matrix protein 1, which is present in the proximal section of the byssus. The structure reveals two von Willebrand factor type A domains linked by a two-β-stranded linker yielding a novel structural arrangement. In vitro, the protein binds heterologous collagens with high affinity and affects collagen assembly, morphology and arrangement of its fibrils. By providing charged surface clusters as well as insufficiently coordinated metal ions, the proximal thread matrix protein 1 might interconnect other byssal proteins and thereby contribute to the integrity of the byssal threads in vivo. Moreover, the protein could be used for adjusting the mechanical properties of collagen materials, a function likely important in the natural byssus.

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Publikationsform: Artikel in einer Zeitschrift
Begutachteter Beitrag: Ja
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Titel an der UBT entstanden: Ja
Themengebiete aus DDC: 600 Technik, Medizin, angewandte Wissenschaften > 620 Ingenieurwissenschaften
Eingestellt am: 02 Mär 2015 13:20
Letzte Änderung: 14 Feb 2023 13:02
URI: https://eref.uni-bayreuth.de/id/eprint/7618